Test sanguin pour les enzymes

AsAT (AST, aspartate aminotransférase) est l'une des principales enzymes synthétisées dans le foie. Normalement, le contenu de cette enzyme dans le sérum est faible, car il se trouve principalement dans les hépatocytes (cellules du foie). L'augmentation s'observe dans les maladies du foie et du cœur, ainsi que dans les cas d'absorption prolongée d'aspirine et de contraceptifs hormonaux. Valeurs normales: femmes - jusqu'à 31 U / l; hommes - jusqu'à 37 U / l.

AlAT (ALAN, alanine aminotransférase) est une enzyme synthétisée dans le foie. La majeure partie est localisée et fonctionne dans les cellules du foie, de sorte que la concentration d'ALAT dans le sang est normalement basse. L'augmentation est observée dans la mort en masse des cellules du foie (par exemple, dans l'hépatite, la cirrhose), l'insuffisance cardiaque grave et les maladies du sang. Valeurs normales: femmes - jusqu'à 34 U / l; hommes - jusqu'à 45 U / l.

La gamma-GT (gamma-glutamyltransférase) est une enzyme que l'on trouve principalement dans les cellules du foie et du pancréas. Une augmentation de sa quantité dans le sang est observée avec les maladies de ces organes, ainsi qu'avec la consommation prolongée d'alcool. Valeurs normales: hommes 06/06/2014

http://03info.com/articles/biohimicheskiy-analiz-krovi-fermentyi.html

Enzymes du sang

Les enzymes sont des protéines qui jouent un rôle de catalyseur dans toutes les réactions biochimiques du corps.

La plupart des enzymes sont situées à l'intérieur des cellules et ne sont libérées dans le sang que lorsqu'elles sont endommagées et détruites. La diminution de la concentration de catalyseurs protéiques se produit généralement en violation de leur formation. Certains d'entre eux se trouvent dans un organe particulier en quantités beaucoup plus grandes que dans d'autres - il s'agit d'enzymes spécifiques à un organe. Une augmentation de leur activité dans le sang indique clairement une lésion d'un organe particulier. Ce changement survient plus tôt que les autres signes de la maladie, ce qui en fait un outil de diagnostic très délicat et précis.

Les enzymes comprennent: α-amylase, alanine aminotransférase (AlAT), aspartate aminotransférase KF (AcAT), gamma-glutamyltransférase (γ-GTP), glucose-6-phosphate déshydrogénase (G-6-FDG), créatine phosphorine-acétone et dextranin; lipase, pepsine, phosphatase alcaline (phosphatase alcaline), phosphatase acide (KF).

L'a-amylase est impliquée dans la dégradation de l'amidon, du glycogène et de certains autres glucides en mono- et disaccharides (maltose, glucose). Il est riche en salivaires et pancréas. L'activité de l'α-amylase dans le sang change sous l'influence de la prise de nourriture: pendant le jour, elle est supérieure à celle du soir.

L'activité augmente avec:

  • pancréatite aiguë et exacerbation des maladies chroniques;
  • les oreillons;
  • Maladies "chirurgicales" causées par des lésions des organes abdominaux (appendicite, péritonite, etc.);
  • acidose diabétique;
  • après avoir pris de l'alcool, administré de l'adrénaline, des corticostéroïdes, des narcotiques, de la tétracycline;
  • intoxication au méthanol.

Une diminution est constatée lorsque:

  • atrophie et fibrose du pancréas;
  • thyrotoxicose;
  • infarctus du myocarde.

Aminotransférases (AlAT et AsAT)

L'ALAT se trouve principalement dans le foie.

L'activité augmente avec:

  • hépatite virale;
  • dommages toxiques au foie;
  • mononucléose infectieuse;
  • la cholestase;
  • cirrhose du foie;
  • infarctus du myocarde compliqué;
  • traitement des patients avec de fortes doses de salicylates, fibrates.

AsAT est présent dans le myocarde et le tissu musculaire squelettique.

Son activité augmente avec:

  • la dystrophie musculaire;
  • infarctus du myocarde (4 à 6 heures après une crise douloureuse avec une concentration maximale pendant 3 à 5 jours);
  • angine sévère, tachyarythmie;
  • maladie cardiaque rhumatismale aiguë;
  • thrombose de l'artère pulmonaire;
  • dommages toxiques au foie;
  • mononucléose infectieuse;
  • cholangite;
  • intoxication aiguë à l'alcool;
  • pancréatite aiguë;
  • infections amiboïdes.

La réduction des AST et des AlT dans le sérum se produit lors de lésions hépatiques graves, lorsque le nombre de cellules synthétisant ces enzymes diminue (nécrose étendue, cirrhose).

Lactate déshydrogénase (LDH) - accélère la conversion de l'acide lactique en acide pyruvique et vice versa. Est une enzyme intracellulaire qui se trouve dans les reins, le foie, le coeur, le muscle squelettique, les globules rouges. Les tissus contiennent 5 isoenzymes LDH.

Une augmentation de l'activité de LDG-1 ou du rapport LDH-1 / LDG-2 est notée avec:

infarctus du myocarde; anémie mégablastique; maladie rénale.

LDH-5 augmente dans de nombreuses maladies du foie; dommages aux muscles squelettiques; cancer

LDH-3 pour la thrombose, l’embolie pulmonaire; maladies rénales, insuffisance cardiopulmonaire.

LDH-4 et 5 augmente en violation de la circulation sanguine, ce qui est associé à une insuffisance cardiaque, des lésions du parenchyme hépatique, des lésions aux muscles squelettiques.

Créatine phosphokinase (CPK) - participe aux réactions de la production d'énergie et est contenue en grande quantité dans le coeur et les muscles squelettiques. Le plus souvent, l’analyse de cette protéine est réalisée avec infarctus du myocarde, car il est très sensible et spécifique.

Une augmentation de l'activité de la créatine kinase dans le sang est constatée lorsque:

  • infarctus du myocarde (le signe diagnostique le plus important);
  • arythmies cardiaques, dystrophie musculaire progressive;
  • après un effort physique intense, avec une tension musculaire (course);
  • injections intramusculaires de drogues (en particulier narcotiques et analgésiques);
  • fonction thyroïdienne réduite (hypothyroïdie);
  • violation de la circulation cérébrale, accident vasculaire cérébral;
  • intoxication alcoolique aiguë;
  • schizophrénie, psychose maniaco-dépressive, épilepsie;
  • blessures à la tête.

Diminution avec thyréotoxicose.

La lipase (pancréatique) est synthétisée par le pancréas et participe à la dégradation des graisses neutres. Son évolution dans les maladies du pancréas est similaire à celle de l'α-amylase, mais la détermination simultanée de ces enzymes permet de diagnostiquer une lésion du pancréas avec un tonus allant jusqu'à 98%.

Phosphatase alcaline (phosphatase alcaline) - participe au métabolisme des minéraux (phosphore-calcium), mais présente une activité maximale en milieu alcalin. Contenue en grande quantité dans les parois des canaux biliaires du foie, des os, de la muqueuse intestinale, du placenta et des reins. Cette protéine est un marqueur biochimique du métabolisme calcium-phosphore dans le tissu osseux, un test de dépistage de l'ostéoporose.

L’augmentation de la phosphatase alcaline est observée lorsque

  • maladies du foie accompagnées de cholestase;
  • jaunisse obstructive;
  • maladies osseuses malignes, ostéomalacie;
  • rahite;
  • mononucléose infectieuse;
  • goitre toxique diffus, sclérodermie limitée;
  • cancer hépatoduodénal, cirrhose du foie.

La diminution est constatée lorsque:

  • fonction thyroïdienne réduite (hypothyroïdie);
  • ostéoporose sénile;
  • anémie sévère;
  • zinge, hypovitaminose C et D.

Phosphatase acide (CF) - participe à l'échange d'ions d'acide phosphorique. Le contenu le plus important se trouve dans la prostate, utilisée comme indicateur très sensible et spécifique de sa pathologie. Également trouvé dans les globules rouges, les plaquettes, les reins, la rate.

On observe une activité accrue du CP dans le cancer de la prostate, les maladies rénales, le système hépatobiliaire, les rhumatismes, la pneumonie, la bronchite, l’anémie mégaloblastique, l’ostéoporose, etc. Des résultats faussement positifs peuvent être observés au cours du cathétérisme de la vessie, de l’examen et de la biopsie de la prostate. après ces manipulations.

Une diminution de KF a été trouvée dans la thrombocytopénie.

La gamma-glutamyltransférase (γ-GTP), impliquée dans la transformation des acides aminés et des peptides, est utilisée pour diagnostiquer les maladies du foie et des voies biliaires.

Une augmentation de la GGT est observée dans l'hépatite aiguë et l'exacerbation du coma hépatique chronique, de la jaunisse obstructive, de l'intoxication aiguë. Avec une activité γ-GTP normale, le risque de maladie du foie est très faible.

La glucose-6-phosphate déshydrogénase (G-6-FDG) participe au processus d’oxydation du glucose. Il est principalement utilisé pour détecter des maladies héréditaires associées à une déficience de ce catalyseur protéique, dont l'absence entraîne une hémolyse.

La pepsine est la principale enzyme du suc gastrique, sécrétée sous forme de pepsinogène.

Une augmentation de son niveau est observée avec une sécrétion accrue de suc gastrique, un épaississement des parois de l'estomac, un ulcère duodénal, une tumeur pancréatique.

Une diminution du pepsinogène est observée dans les gastrites atrophiques, les tumeurs de l'estomac et la maladie d'Addison.

http://alm03.ru/medarticles/lab/fermenty-krovi/

Test sanguin pour les enzymes

Le test sanguin pour les enzymes est la partie principale des méthodes d'établissement de pathologies et de maladies, qui repose sur la détermination du degré d'activité des enzymes. Ces études sont menées sous la direction d’une science appelée diagnostic enzymatique. Un groupe distinct parmi les méthodes de cette science est le diagnostic de diverses enzymes immunitaires.

L’essence de cette méthode réside dans l’introduction dans le corps humain d’anticorps qui, par des liaisons chimiques, se lient à l’enzyme, forment un antigène avec l’anticorps et peuvent être facilement détectés dans des liquides biologiques. Cette méthode contribue à la détermination qualitative et quantitative de la présence de certaines enzymes dans le corps. La principale tâche de l’enzymologie est d’identifier les foyers où se concentrent la quantité pathologique d’enzymes. Cet endroit est une maladie dans le corps.

Un certain nombre d'enzymes trop actives en présence de cellules en voie de disparition sont également isolées. Ces enzymes sont des substances nécrotiques extrêmement réactives à la présence de lésions de tissus et d'organes. Une autre analyse des enzymes comprend un test qui révèle un changement dans l'activité normale de ces substances, ce qui indique des troubles du fonctionnement des organes ou de leurs systèmes.

Lors du diagnostic et de la détection d'un dysfonctionnement enzymatique ou d'anomalies, il est nécessaire de faire immédiatement appel à des spécialistes et de commencer le traitement.

Les principales enzymes vitales sont l’amylase, la lipase, la lactate déshydrogénase, l’alanine aminotransférase, l’aspartate aminotransférase, la phosphatase alcaline. Les tests sur toutes les enzymes ci-dessus sont effectués le matin à jeun. Pour le diagnostic, un échantillon de sang est prélevé dans une veine ou dans les premières urines du matin. Ces enzymes produisent différentes glandes endocrines de notre corps.

Les écarts par rapport à la norme sont reconnus à l'aide de transcriptions de laboratoire spéciales dans un délai de 1-2 semaines. En cas de récidive et de douleur aiguë, des tests sont effectués à tout moment de la journée, les résultats sont annoncés pendant plusieurs heures en cas d'urgence. En cas d'obtention des résultats du test, vous devez contacter immédiatement un spécialiste.

Diagnostic de l'activité de l'amylase

Nous devons commencer par l’amylase du sang, produite par le pancréas et contribuant au processus rapide de digestion. La fonction principale de l'amylase est la séparation de l'amidon ou du glycogène avec la formation du produit de réaction final, le glucose. Le plus commun en raison de son activité est devenu alpha-amylase.

Les indicateurs normaux d'amylase dans le corps humain sont:
• dans le sang de 16-30 microns katal / l;
• dans l'urine 28-100 microns katal / l

Les chiffres relatifs à l'activité de l'amylase montrent un certain nombre de pathologies du pancréas et diverses formes de pancréatite. Avec des taux plus bas d’amylase dans l’urine et le sang, on peut diagnostiquer chez le patient une fibrose kystique ou une crise de pancréatite différée. Une augmentation des taux d'amylase indique une intoxication grave à l'alcool, des oreillons, une grossesse extra-utérine, une exacerbation d'une pancréatite, des calculs et des tumeurs du pancréas.

Et une augmentation de l'amylase dans les urines indique une cholécystite, une appendicite, une pancréatite ou un ulcère du tractus gastro-intestinal.

Diagnostic de l'activité lipase

La lipase est une enzyme impliquée dans la transformation des graisses. Cette enzyme n’est active qu’en présence de coenzyme colipase et d’acides biliaires. Dans le développement de la lipase, le corps utilise le pancréas, les cellules sanguines façonnées - les leucocytes et les poumons. Les indicateurs normaux d'activité lipase dans le sang sont de 13 à 60 U / ml. Le test de la lipase est plus spécifique que l’amylase. L'hyper contenu dans le sang de la lipase indique une cholestase, des ulcères, un diabète, une cholécystite, l'obésité et la goutte. Le contenu en hypase de la lipase suggère diverses tumeurs, affectant principalement le pancréas, la malnutrition ou la triglycéridémie.

Diagnostic de l'activité lactate déshydrogénase

La lactate déshydrogénase se situe principalement dans le cœur, les cellules des tissus musculaires, le foie, la rate, les reins et le pancréas. La lactate déshydrogénase manifeste son activité avec les ions zinc et le nicotine-amide adénine dinucléotide. La lactate déshydrogénase convertit l'acide lactique en acide pyruvique.

Chez l'homme, il existe 5 fractions de cette enzyme. C'est par la présence d'une ou d'une jeune espèce que les maladies sont diagnostiquées.

Par exemple, avec une augmentation de la lactate déshydrogénase 1, un infarctus du myocarde peut être diagnostiqué, et en identifiant la forte activité des fractions 4 et 5, une hépatite peut être identifiée. La norme de lactate déshydrogénase dans le corps d'un adulte est de 140-350 U / l et de 400 à 700 U / l chez le nouveau-né. Les causes d'une augmentation de la lactate déshydrogénase dans le corps peuvent être considérées comme un infarctus du myocarde, une cirrhose du foie, des tumeurs, une leucémie, une pancréatite, une maladie rénale, une anémie et une hépatite.

Diagnostic de l'activité de l'alanine aminotransférase et de l'aspartate aminotransférase

L'alanine aminotransférase est une enzyme qui favorise le mouvement des acides aminés d'une molécule à une autre. Cette enzyme agit en présence de vitamine B6 et est synthétisée principalement dans les cellules des reins, du foie, des muscles, du cœur et du pancréas. Il en résulte que le contenu de cette enzyme dans le sang est égal à zéro. La teneur normale de cette enzyme chez l'homme atteint jusqu'à 40 U / l et chez la femme jusqu'à 32 U / l.

La teneur élevée en alanine aminotransférase indique une cirrhose, un ictère, un cancer du foie, des brûlures, une crise cardiaque et une hépatite. Une activité réduite suggère une cirrhose et une nécrose du foie.

La vitamine B6 agit également par paires avec cet aspartate aminotransférase. L'aspartate aminotransférase se trouve principalement dans les mitochondries et le cytoplasme cellulaire. Le contenu normal de cette enzyme est: chez l’homme 15-31 U / l et chez la femme 20-40 U / l.

L'aspartate aminotransférase est accrue en cas d'hépatite, d'alcoolisme, de mononucléose, de cancer du foie, de cirrhose, de cholestase et d'infarctus du myocarde. De plus, une augmentation de l'activité de cette enzyme provoque des brûlures, des coups de chaleur, des blessures, des intoxications et une diminution des dommages au foie et de la carence en vitamine B6.

Diagnostic de l'activité de la phosphatase alcaline

La phosphatase alcaline est une enzyme des membranes cellulaires qui se trouvent principalement dans les voies biliaires. Cette enzyme joue un rôle essentiel dans l'échange d'acide phosphorique. Il se présente sous différentes formes: placentaire, non spécifique et intestinale. L'acide alcalin aide à diagnostiquer le surdosage en vitamine C, les carences en calcium et en phosphore, les maladies des voies biliaires et du foie, les troubles du pancréas et les maladies des os.

La teneur normale de cette enzyme dans le corps humain est la suivante: chez l’adulte, entre 30 et 90 U / l, chez l’adolescent, 400 et moins U / l, et chez la femme enceinte jusqu’à 250 U / l. Une augmentation de la phosphatase alcaline indique une hyperthyroïdie, des maladies du sang, du rachitisme, de la jaunisse, des tumeurs des os et des maladies du foie, des reins et des poumons. Une faible activité de la phosphatase alcaline indique une anémie, une carence en substances bénéfiques, une hyperthyroïdie et une altération du squelette.

N'oubliez pas que ces tests sont pris à jeun avec un certain régime alimentaire pendant 24 heures avant de vous rendre à l'hôpital, ce qui correspond à l'absence d'aliments gras, épicés et frits dans le régime alimentaire.

En cas de divergences après la réception des résultats décodés, vous devez immédiatement consulter un médecin.

http://tvoianalizy.ru/krovi/analiz-na-fermenty.html

Analyse des enzymes hépatiques. Analyse des matières fécales. Analyse biochimique.

Cet article décrit les méthodes de diagnostic de la maladie du foie. Les normes de concentration des enzymes en fonction des résultats de l'analyse biochimique sont données.

Dosage d'enzymes hépatiques

Le foie est un organe spécial. C'est l'un des plus grands organes internes d'une personne. Le foie a la propriété de régénérer, il nettoie notre corps des poisons, aide à faire face au métabolisme. Effectuer une énorme quantité de travail, le foie peut devenir inutilisable. Par conséquent, il est très important de surveiller le niveau de concentration des enzymes hépatiques - ce sont les indicateurs de sa fonctionnalité.

Une enzyme ou une enzyme est une molécule de protéine qui vous permet d’accroître le taux de réactions chimiques qui se produisent dans le corps humain. Les scientifiques qui étudient les enzymes s'appellent des enzymologues.

Analyse des selles

L'analyse des matières fécales aide à déterminer les déviations de la fonction enzymatique de l'estomac, du foie et du pancréas.

La teinte des matières fécales lui confère un pigment spécial - stebrobilin. La décoloration des matières fécales est l'un des principaux symptômes de la maladie. En modifiant la composition structurelle des matières fécales lors de l'analyse, le pus, l'abri et même les parasites peuvent être identifiés. La détection dans l'analyse des matières fécales d'une quantité significative de composés protéiques signifie un dysfonctionnement du pancréas ou des problèmes d'estomac. L'examen microscopique des matières fécales détermine les principaux éléments des matières fécales: fibres musculaires, fibres végétales, graisse neutre, acides gras et leurs sels, leucocytes, érythrocytes, cellules épithéliales intestinales, cellules du néoplasme malin, ainsi que mucus, protozoaires, œufs d'helminthes.

Analyse biochimique des enzymes. Quelles enzymes affectent quoi

À l'aide d'une analyse biochimique, vous pouvez déterminer l'état du système endocrinien (en fonction du niveau de concentration en hormones), l'activité des organes internes (en fonction du niveau de concentration d'enzymes) et également révéler un manque de vitamines dans le corps.

ALT (alanine aminotransférase), AST (aspartate aminotransférase), PT, phosphatase alcaline, cholinestérase - sont les indicateurs de l'analyse biochimique qui révèlent un dysfonctionnement du foie. Le saut dans le contenu en amylase informera le spécialiste du dysfonctionnement du système gastrique, une augmentation de la concentration de créatine indiquera des maladies du système urinaire, une augmentation du contenu en DCH, CK-MB - symptômes de maladies cardiovasculaires.

ALANINAMINOTRANSFERAZA (ALAT)

Le coeur et les muscles squelettiques, ainsi que le foie, sécrètent l'enzyme alanine aminotransférase.

Les raisons de l'augmentation du contenu d'alat peuvent être:

  • destruction du tissu hépatique due à diverses maladies (cirrhose, nécrose) et à l'alcoolisme;
  • infarctus du muscle cardiaque;
  • la dystrophie musculaire résultant de maladies antérieures, de blessures graves;
  • des brûlures;
  • surdosage de médicaments (le foie n'a pas le temps de supporter les charges).

La concentration en AlAT est réduite avec un apport insuffisant en vitamine B6 dans le corps.

Indicateurs normaux de la concentration d'ALAT:

  • sexe masculin - pas plus de 31 unités
  • sexe féminin - pas plus de 41 unités.

Aspartate aminotransférase (AsAT)

Le cœur et les muscles squelettiques, ainsi que les cellules du foie et du sang, sécrètent l’enzyme aspartate aminotransférase.

Les raisons de l'augmentation du contenu d'AsAT peuvent être:

  • la destruction du foie à la suite d'une hépatite, la formation de lésions dans le foie, l'abus d'alcool, une surdose de drogue;
  • niveau élevé d'intensité et de durée d'effort physique;
  • crise cardiaque, problèmes communs du système cardiovasculaire;
  • surchauffe du corps, brûlures.

Indicateurs de concentration AcAT normale:

sexe masculin - pas plus de 31 unités

sexe féminin - pas plus de 41 unités.

Les GT sécrètent des cellules du foie, de la thyroïde, de la prostate et du pancréas.

Les raisons de l'augmentation du contenu de GT peuvent être:

  • la destruction du foie à la suite d'une hépatite, la formation de lésions dans le foie, l'abus d'alcool, une surdose de drogue;
  • maladies du pancréas (pancréatite, diabète);
  • dysfonctionnement thyroïdien;
  • problèmes de cancer de la prostate.
  • la diminution de la concentration de rm est caractéristique de l'hypothyroïdie (trouble de la thyroïde)

Valeurs normales pour la concentration en gt:

  • sexe masculin - pas plus de 32 unités
  • sexe féminin - pas plus de 49 unités.

Pour les bébés jusqu'à un an, les indicateurs de rm sont considérés plusieurs fois plus élevés que ceux d'un adulte.

Amylase

L'amylase est produite lors du travail du pancréas et des glandes salivaires parotides.

Les raisons de l'augmentation de la teneur en amylase peuvent être:

  • pancréatite (inflammation du pancréas);
  • parotidite (inflammation de la glande salivaire parotide).
  • une concentration réduite en amylase indique:
  • la maladie muscoviscidose;
  • dysfonctionnement pancréatique.

Les indicateurs normaux de la concentration de l'alpha amylase de 30 à 100 unités. pour l'amylase pancréatique, la normale ne dépasse pas 50 unités.

Lactate

Le lactate ou l'acide lactique sont des enzymes produites au cours de la vie des cellules, principalement dans les tissus musculaires. L'acide lactique est retardé en cas de manque d'oxygène pour les muscles (hypoxie), provoquant une sensation d'épuisement physique. si l'oxygène est suffisant, le lactate est décomposé en substances simples et est naturellement éliminé du corps.

Causes de l'augmentation de la concentration d'acide lactique dans les muscles:

  • nourriture déséquilibrée et irrégulière;
  • surdose de drogue;
  • exercice fréquent;
  • injections d'insuline;
  • maladie d'hypoxie;
  • pyélonéphrite (infection de la chanson);
  • la phase finale de la grossesse;
  • abus d'alcool prolongé.

Performance normale:

  • enfants de moins de six mois - pas plus de 2000 unités;
  • enfants de 0,5 à 2 ans - pas plus de 430 unités;
  • enfants de 2 à 12 ans - pas plus de 295 unités;
  • enfants et adultes - jusqu'à 250 unités.

Créatine Kinase

Cette enzyme sécrète les muscles des systèmes musculo-squelettique et cardiovasculaire, dans certains cas, les muscles lisses des organes génitaux et du tractus gastro-intestinal.

L'enzyme contenue dans le muscle squelettique, le coeur, moins souvent - dans le muscle lisse - l'utérus, les organes du tractus gastro-intestinal.

Causes d'une augmentation de la concentration de créatine kinase:

  • infarctus du muscle cardiaque;
  • destruction du tissu musculaire (suite à des blessures graves, des interventions chirurgicales, des maladies musculaires);
  • fin de grossesse;
  • blessures graves à la tête;
  • abus d'alcool.
  • Une diminution de la concentration de créatine kinase est observée dans les cas suivants:
  • muscles du corps sous-développés;
  • travail sédentaire, mode de vie passif et antisportif.

Normal considère le niveau de concentration ne dépassant pas 24 unités.

Lactate déshydrogénase (LDH)

Cette enzyme est produite par les cellules de la plupart des tissus corporels.

Enzyme intracellulaire produite dans tous les tissus du corps.

Causes de l'augmentation de la concentration en ldg:

  • destruction des corps porteurs de sang (avec anémie);
  • maladies infectieuses du foie (cirrhose, hépatite, jaunisse);
  • infarctus du muscle cardiaque;
  • la formation de tumeurs malignes, cancer du sang.
  • vaincre l'infection des organes internes.

Valeurs LDH normales:

  • chez les nourrissons - pas plus de 2000 unités;
  • chez les enfants de moins de 2 ans - 430 unités:
  • enfants de 2 à 12 ans - 295 unités:
  • enfants et adultes de plus de 12 ans - 250 unités.
http://testanaliz.ru/fermenty

Les enzymes

Des questions
et réponses

Lors de l’envoi d’une réponse sur le formulaire, les valeurs de référence correspondant au sexe et à l’âge spécifiés du patient.

Dans INVITRO, il existe une limite d'âge pour certains tests (car il n'y a pas de valeurs de référence pour un certain âge), il convient de les avertir au bureau médical. Les restrictions concernent souvent les jeunes enfants. Des études fiables sur le développement de valeurs de référence pour les enfants de cet âge peuvent être absentes, et de nombreux indicateurs à cet âge sont très différents de ceux attendus chez les adultes (les enfants ne sont pas de petits adultes).

Quant aux personnes de plus de 80 ans - s’il n’existe pas de valeurs de référence établies spécifiquement pour ce groupe, elles peuvent, avec certaines précautions, utiliser les valeurs de référence obtenues pour le groupe d’âge le plus proche, à savoir les autres adultes.

L'hémolyse ayant des effets différents sur différents tests, les résultats des tests susceptibles d'être déformés par l'hémolyse ne sont pas donnés. Au contraire, si son influence sur le test est insignifiante ou absente, les résultats sont communiqués au patient.

L'hémolyse est la destruction des cellules sanguines avec la libération de leur contenu dans le liquide extracellulaire (par exemple, dans le sérum, le plasma). La raison en est peut-être à la fois les processus qui se produisent dans le corps du patient et la violation de la technologie de prélèvement, de transport et de traitement des tubes contenant du sang.

Les substances libérées par les cellules détruites peuvent modifier de manière significative les résultats de certains tests, soit par exposition directe aux étapes de l'analyse, soit en augmentant le contenu quantitatif de l'analyte. L'effet de l'hémolyse sur les résultats de l'analyse varie en fonction du test, du dispositif, de la méthode de mise en œuvre et de l'intensité de l'hémolyse elle-même.

Les résultats des mêmes tests effectués dans différents laboratoires sont dans la plupart des cas différents. La raison en est les caractéristiques individuelles du patient, différentes conditions pour prendre le biomatériau, les méthodes pour effectuer le test et pour publier le résultat.
Le premier facteur qui influence les résultats est l’erreur de mesure. Il s'agit de la déviation naturelle inévitable du résultat de la recherche par rapport aux indicateurs idéaux à toutes les étapes.

Biologique - il s'agit de fluctuations naturelles de la quantité de substance à tester, qui dépendent des caractéristiques individuelles du patient, des facteurs environnementaux, des facteurs thérapeutiques et des conditions de prise d'un biomatériau. Compte tenu de la différence de temps entre les deux procédures de prélèvement d’un biomatériau et de ce qui s’est passé à ce moment-là, les conditions de préparation à l’analyse pourraient changer, la condition physique du patient lui-même, le contenu de certaines substances est soumis à des rythmes quotidiens, en particulier si la substance change il y avait un processus thérapeutique.

Analytique - les fluctuations des paramètres mesurés selon les lois de la physique et de la chimie, qui obéissent à l'équipement et aux réactifs. Compte tenu des particularités du processus de laboratoire, même en examinant simultanément deux échantillons du même échantillon, nous n’obtiendrons pas exactement les mêmes valeurs de mesure.

Le deuxième facteur, la recherche en laboratoire est un processus complexe en plusieurs étapes, chaque étape consistant en 5 éléments qui varient dans le temps et d’un laboratoire à l’autre:

  1. Biomatériau, ses propriétés, ses conditions de livraison, de stockage et de traitement.
  2. Le personnel, ses qualifications et ses actions.
  3. Instruments, analyseurs, réactifs.
  4. Méthodes d'organisation du travail.
  5. Système de contrôle de qualité.
La combinaison de tous ces composants diffère selon les laboratoires et ne permet pas d'obtenir des résultats absolument «identiques».

Les résultats des analyses effectuées par Invitro répondent aux normes de qualité internationales et sont reconnus comme fiables.

La fiabilité des résultats de test est un terme qui caractérise la proximité du résultat avec le contenu réel de la substance dans le biomatériau étudié. La fiabilité des résultats des tests fait partie du concept de qualité et comprend de nombreux composants.
La préparation de l’étude ainsi que l’exactitude des manipulations avec l’échantillon de sang contribuent le plus à l’exactitude des résultats. À ce stade, jusqu’à 62% des erreurs peuvent être commises. La confirmation, la livraison et l'interprétation du résultat par le médecin traitant peuvent être à l'origine de 23% d'erreurs.

Un laboratoire moderne ne peut pas causer plus de 15% du nombre total d’erreurs possibles, et ce chiffre dépend de la cohérence du laboratoire, de son équipement et des critères de qualité établis.

Invitro est la plus grande société médicale privée de Russie et la qualité des soins y est extrêmement importante. Chez Invitro, toutes les étapes de l'analyse, du prélèvement d'un biomatériau à la production d'un résultat, sont maîtrisées: travail des cabinets médicaux, services de messagerie, laboratoires - tout suit les mêmes règles, appelez-les. procédures de fonctionnement standard, où chaque étape est décrite en détail afin d’éliminer les erreurs éventuelles.

Outre le contrôle de qualité interne à plusieurs niveaux, le laboratoire Invitro participe activement à plusieurs systèmes d'évaluation de la qualité externe, en comparant ses performances avec les résultats d'autres laboratoires. En 2016, Invitro a confirmé la qualité des services de laboratoire au niveau international - dans le programme «Six Sigma» de la société «Westgard QC». Selon les conclusions du programme, le nombre d'erreurs possibles dans le laboratoire ne dépasse pas 3,4 pour 1 000 000 de cas.

La reconnaissance du prix du gouvernement de la Fédération de Russie dans le domaine de la qualité, décerné en novembre 2017, a mis en évidence l'importance de tous ces efforts dans notre pays.

http://www.invitro.ru/analizes/for-doctors/486/

Santé et mode de vie sain

Le site est dédié à la santé et à un mode de vie sain sans drogue

Test sanguin pour les enzymes

Analyse biochimique du sang, enzymes du sang. Amylase, lipase, ALT, AST, lactate déshydrogénase, phosphatase alcaline - augmentation, diminution. Causes des violations, analyse de décodage.

Le site fournit des informations générales. Un diagnostic et un traitement adéquats de la maladie sont possibles sous la surveillance d'un médecin consciencieux.

Dans l'analyse biochimique du sang souvent utilisée pour déterminer l'activité des enzymes. Que sont les enzymes? Une enzyme est une molécule de protéine qui accélère le flux de réactions biochimiques dans le corps humain. Le terme enzyme est synonyme d'enzyme. Actuellement, ces deux termes sont utilisés dans le même sens que des synonymes. Cependant, la science qui étudie les propriétés, la structure et les fonctions des enzymes s'appelle Enzymologie.

Considérez ce qui constitue cette structure complexe - l’enzyme. L'enzyme est constituée de deux parties: la partie protéique réelle et le centre actif de l'enzyme. La partie protéique s'appelle une apoenzyme et le centre actif est un coenzyme. La molécule entière d'enzyme, c'est-à-dire l'apoenzyme plus le coenzyme s'appelle l'holoenzyme. Un apoferment est toujours représenté exclusivement par la protéine de la structure tertiaire. La structure tertiaire signifie qu'une chaîne linéaire d'acides aminés est transformée en une structure de configuration spatiale complexe. La coenzyme peut être représentée par des substances organiques (vitamines B6, B1, B12, flavine, hème, etc.) ou inorganiques (ions métalliques - Cu, Co, Zn, etc.). En réalité, l'accélération de la réaction biochimique est produite par la coenzyme.

Qu'est-ce qu'une enzyme? Comment fonctionnent les enzymes?

La substance sur laquelle agit l'enzyme s'appelle le substrat et la substance obtenue à la suite de la réaction s'appelle le produit. Souvent, les noms des enzymes sont formés en ajoutant la fin au nom du substrat. Par exemple, la succinate déshydrogénase divise le succinate (acide succinique), la lactate déshydrogénase divise le lactate (acide lactique), etc. Les enzymes sont divisées en plusieurs types en fonction du type de réaction qu’elles accélèrent. Par exemple, les déshydrogénases effectuent l'oxydation ou la réduction, les hydrolases effectuent le clivage d'une liaison chimique (trypsine, pepsine - enzymes digestives), etc.

Chaque enzyme n'accélère qu'une seule réaction spécifique et fonctionne dans certaines conditions (température, acidité du milieu). L'enzyme a une affinité pour son substrat, c'est-à-dire qu'il ne peut fonctionner qu'avec cette substance. La reconnaissance de "leur" substrat est fournie par l'apoenzyme. En d'autres termes, le processus de l'enzyme peut être représenté de la manière suivante: l'apoenzyme reconnaît le substrat et le coenzyme accélère la réaction de la substance reconnue. Ce principe d’interaction a été appelé ligand - récepteur ou interaction sur la base d’un principe de serrure: c’est-à-dire qu’une clé individuelle convient à une serrure et qu’un substrat individuel convient à une enzyme.

L'amylase est produite par le pancréas et intervient dans la dégradation de l'amidon et du glycogène en glucose. L'amylase est l'une des enzymes impliquées dans la digestion. La plus forte teneur en amylase est déterminée dans le pancréas et les glandes salivaires.

Il existe plusieurs types d'amylase - α-amylase, β-amylase, y-amylase, dont la définition de l'activité de l'a-amylase est la plus courante. La concentration de ce type d'amylase est déterminée dans le sang en laboratoire.

Le sang humain contient deux types d'α-amylase - le type P et le type S. 65% de l'α-amylase de type P est présente dans l'urine et jusqu'à 60% dans le sang est de type S. Dans les études biochimiques, l'α-amylase urinaire de type P est appelée diastasis, afin d'éviter toute confusion.

L'activité de l'α-amylase dans l'urine est 10 fois supérieure à l'activité de l'α-amylase dans le sang. La détermination de l'activité de l'a-amylase et de la diastase est utilisée pour diagnostiquer la pancréatite et certaines autres maladies du pancréas. Dans la pancréatite chronique et subaiguë, la détermination de l'activité de l'α-amylase dans le suc duodénal est utilisée.

Analyse des enzymes hépatiques. Analyse des matières fécales. Analyse biochimique.

Cet article décrit les méthodes de diagnostic de la maladie du foie. Les normes de concentration des enzymes en fonction des résultats de l'analyse biochimique sont données.

Le foie est un organe spécial. C'est l'un des plus grands organes internes d'une personne. Le foie a la propriété de régénérer, il nettoie notre corps des poisons, aide à faire face au métabolisme. Effectuer une énorme quantité de travail, le foie peut devenir inutilisable. Par conséquent, il est très important de surveiller le niveau de concentration des enzymes hépatiques - ce sont les indicateurs de sa fonctionnalité.

Une enzyme ou une enzyme est une molécule de protéine qui vous permet d’accroître le taux de réactions chimiques qui se produisent dans le corps humain. Les scientifiques qui étudient les enzymes s'appellent des enzymologues.

L'analyse des matières fécales aide à déterminer les déviations de la fonction enzymatique de l'estomac, du foie et du pancréas.

La teinte des matières fécales lui confère un pigment spécial - stebrobilin. La décoloration des matières fécales est l'un des principaux symptômes de la maladie. En modifiant la composition structurelle des matières fécales lors de l'analyse, le pus, l'abri et même les parasites peuvent être identifiés. La détection dans l'analyse des matières fécales d'une quantité significative de composés protéiques signifie un dysfonctionnement du pancréas ou des problèmes d'estomac. L'examen microscopique des matières fécales détermine les principaux éléments des matières fécales: fibres musculaires, fibres végétales, graisse neutre, acides gras et leurs sels, leucocytes, érythrocytes, cellules épithéliales intestinales, cellules du néoplasme malin, ainsi que mucus, protozoaires, œufs d'helminthes.

Analyse biochimique des enzymes. Quelles enzymes affectent quoi

À l'aide d'une analyse biochimique, vous pouvez déterminer l'état du système endocrinien (en fonction du niveau de concentration en hormones), l'activité des organes internes (en fonction du niveau de concentration d'enzymes) et également révéler un manque de vitamines dans le corps.

ALT (alanine aminotransférase), AST (aspartate aminotransférase), PT, phosphatase alcaline, cholinestérase - sont les indicateurs de l'analyse biochimique qui révèlent un dysfonctionnement du foie. Le saut dans le contenu en amylase informera le spécialiste du dysfonctionnement du système gastrique, une augmentation de la concentration de créatine indiquera des maladies du système urinaire, une augmentation du contenu en DCH, CK-MB - symptômes de maladies cardiovasculaires.

Le coeur et les muscles squelettiques, ainsi que le foie, sécrètent l'enzyme alanine aminotransférase.

Les raisons de l'augmentation du contenu d'alat peuvent être:

  • destruction du tissu hépatique due à diverses maladies (cirrhose, nécrose) et à l'alcoolisme;
  • infarctus du muscle cardiaque;
  • la dystrophie musculaire résultant de maladies antérieures, de blessures graves;
  • des brûlures;
  • surdosage de médicaments (le foie n'a pas le temps de supporter les charges).

La concentration en AlAT est réduite avec un apport insuffisant en vitamine B6 dans le corps.

Indicateurs normaux de la concentration d'ALAT:

  • sexe masculin - pas plus de 31 unités
  • sexe féminin - pas plus de 41 unités.

Le cœur et les muscles squelettiques, ainsi que les cellules du foie et du sang, sécrètent l’enzyme aspartate aminotransférase.

Les raisons de l'augmentation du contenu d'AsAT peuvent être:

  • la destruction du foie à la suite d'une hépatite, la formation de lésions dans le foie, l'abus d'alcool, une surdose de drogue;
  • niveau élevé d'intensité et de durée d'effort physique;
  • crise cardiaque, problèmes communs du système cardiovasculaire;
  • surchauffe du corps, brûlures.

Indicateurs de concentration AcAT normale:

sexe masculin - pas plus de 31 unités

sexe féminin - pas plus de 41 unités.

Les GT sécrètent des cellules du foie, de la thyroïde, de la prostate et du pancréas.

Les raisons de l'augmentation du contenu de GT peuvent être:

  • la destruction du foie à la suite d'une hépatite, la formation de lésions dans le foie, l'abus d'alcool, une surdose de drogue;
  • maladies du pancréas (pancréatite, diabète);
  • dysfonctionnement thyroïdien;
  • problèmes de cancer de la prostate.
  • la diminution de la concentration de rm est caractéristique de l'hypothyroïdie (trouble de la thyroïde)

Valeurs normales pour la concentration en gt:

  • sexe masculin - pas plus de 32 unités
  • sexe féminin - pas plus de 49 unités.

Pour les bébés jusqu'à un an, les indicateurs de rm sont considérés plusieurs fois plus élevés que ceux d'un adulte.

L'amylase est produite lors du travail du pancréas et des glandes salivaires parotides.

Les raisons de l'augmentation de la teneur en amylase peuvent être:

  • pancréatite (inflammation du pancréas);
  • parotidite (inflammation de la glande salivaire parotide).
  • une concentration réduite en amylase indique:
  • la maladie muscoviscidose;
  • dysfonctionnement pancréatique.

Les indicateurs normaux de la concentration de l'alpha amylase de 30 à 100 unités. pour l'amylase pancréatique, la normale ne dépasse pas 50 unités.

Le lactate ou l'acide lactique sont des enzymes produites au cours de la vie des cellules, principalement dans les tissus musculaires. L'acide lactique est retardé en cas de manque d'oxygène pour les muscles (hypoxie), provoquant une sensation d'épuisement physique. si l'oxygène est suffisant, le lactate est décomposé en substances simples et est naturellement éliminé du corps.

Causes de l'augmentation de la concentration d'acide lactique dans les muscles:

  • nourriture déséquilibrée et irrégulière;
  • surdose de drogue;
  • exercice fréquent;
  • injections d'insuline;
  • maladie d'hypoxie;
  • pyélonéphrite (infection de la chanson);
  • la phase finale de la grossesse;
  • abus d'alcool prolongé.

Performance normale:

  • enfants de moins de six mois - pas plus de 2000 unités;
  • enfants de 0,5 à 2 ans - pas plus de 430 unités;
  • enfants de 2 à 12 ans - pas plus de 295 unités;
  • enfants et adultes - jusqu'à 250 unités.

Cette enzyme sécrète les muscles des systèmes musculo-squelettique et cardiovasculaire, dans certains cas, les muscles lisses des organes génitaux et du tractus gastro-intestinal.

L'enzyme contenue dans le muscle squelettique, le coeur, moins souvent - dans le muscle lisse - l'utérus, les organes du tractus gastro-intestinal.

Causes d'une augmentation de la concentration de créatine kinase:

  • infarctus du muscle cardiaque;
  • destruction du tissu musculaire (suite à des blessures graves, des interventions chirurgicales, des maladies musculaires);
  • fin de grossesse;
  • blessures graves à la tête;
  • abus d'alcool.
  • Une diminution de la concentration de créatine kinase est observée dans les cas suivants:
  • muscles du corps sous-développés;
  • travail sédentaire, mode de vie passif et antisportif.

Normal considère le niveau de concentration ne dépassant pas 24 unités.

Cette enzyme est produite par les cellules de la plupart des tissus corporels.

Enzyme intracellulaire produite dans tous les tissus du corps.

Causes de l'augmentation de la concentration en ldg:

  • destruction des corps porteurs de sang (avec anémie);
  • maladies infectieuses du foie (cirrhose, hépatite, jaunisse);
  • infarctus du muscle cardiaque;
  • la formation de tumeurs malignes, cancer du sang.
  • vaincre l'infection des organes internes.

Valeurs LDH normales:

  • chez les nourrissons - pas plus de 2000 unités;
  • chez les enfants de moins de 2 ans - 430 unités:
  • enfants de 2 à 12 ans - 295 unités:
  • enfants et adultes de plus de 12 ans - 250 unités.

Comment déterminer l'échec et où commencer le traitement?

L'analyse des enzymes pancréatiques est l'une des premières étapes du diagnostic d'un organe. Les dysfonctionnements du système digestif ne tolèrent pas les attitudes tolérantes. Pour un banal, à première vue, l’empoisonnement cache peut-être un phénomène bien plus horrible: pancréatite, cancer, problèmes d’intestin, vésicule biliaire, rate, ventre, etc. la principale difficulté du diagnostic. Des symptômes similaires nécessitent plus de recherche. Clarifier l'image est destiné et l'analyse des enzymes. Des indicateurs croissants ou décroissants indiqueront au médecin non seulement les causes possibles de l’incident, mais également comment procéder.

Analyses de laboratoire - aide à la divulgation des secrets du pancréas

Bien que l'organe soit situé derrière l'estomac, on l'appelle le pancréas. Elle doit son nom au fait qu'elle se trouve vraiment en position couchée, c'est-à-dire sous le ventre. Les fonctions exocrines et endocrines les plus importantes lui sont attribuées.

À l'extérieur, la partie sécrétoire du corps synthétise et sécrète des enzymes qui contribuent à la digestion des graisses et des protéines.

Le fer produit des enzymes lipolytiques et protéolytiques, ainsi que des bicarbonates, qui inhibent l'acidité du suc gastrique.

Le tissu des îlots réalise la nature endocrine. Il produit la production et la sécrétion de somatostatine et de polypeptides pancréatiques, ainsi que d'insuline et de glucagon, qui régulent l'indice de glucose et le transport à travers les tissus.

L'inflammation du pancréas conduit à un dysfonctionnement du système digestif. Lorsque la pancréatite devient chronique, des pathologies endocriniennes commencent à se développer, par exemple, le diabète.

Parmi les principales causes du processus inflammatoire du pancréas:

Maladies héréditaires et auto-immunes;

Infections virales, blessures, intoxication;

Des médicaments tels que les œstrogènes, le furosémide, l'azathioprine, etc.

Dysfonction du foie, de la vésicule biliaire.

Consommation excessive d'alcool.

Dans les cas de pancréatite aiguë et chronique, de dommages aux organes, les patients ressentent une sensation de brûlure et des douleurs dans la zone sous le processus xiphoïde et dans le dos, des haut-le-cœur, une fièvre. En conséquence, il existe une insuffisance pancréatique, une perte de poids, une ascite.

Le pancréas humain produit les enzymes suivantes:

L'amylase, qui fait partie du suc pancréatique et fend les glucides.

Lipase - un composant du suc pancréatique, qui sépare les graisses.

Protéases - groupe d'enzymes qui clivent une liaison peptidique entre les acides aminés dans les protéines (élastase, chymotrypsine, trypsine, carboxypeptidase a)

Les nucléases responsables de la dégradation des acides nucléiques;

Steapsin, provoquant la dégradation des graisses.

La norme du peptide C varie à une marque de: 0,8 - 7,2 ng / ml.

Bonnes valeurs de glucose plasmatique (mmol / l.):

Alanine aminotransférase (IU / l.):

Gamma-glutamyltr an-peptidase (U / l):

L’amylase sérique totale se situe dans la plage normale de 29 à 99 U / L.

Protéine C réactive, quantitativement (méthode très sensible): 0 - 1 mg / l.

CA 19-9: 0 - 34 U / ml.

Bilirubine totale (µmol / l.):

Cholinestérase sérique (U / ml):

Hommes: 3,94 - 11,4

Femmes: 4,63 - 11,4

Les valeurs ci-dessus peuvent varier légèrement d'un laboratoire à l'autre. Concentrez-vous sur les indicateurs spécifiés dans un centre de recherche spécifique.

Une augmentation de l'amylase, de la lipase et de la protéine C-réactive indique une pancréatite aiguë. Un trouble endocrinien est mis en évidence par une modification du glucose et du peptide C, signe certain que le tissu pancréatique est lésé. Ceci est typique d'un processus inflammatoire chronique. Avec l’augmentation du nombre de marqueurs CA 19-9 et les modifications de la biochimie, le cancer de la glande suscite des soupçons. La pancréatite réactionnelle et les calculs dans les voies biliaires se manifestent par des concentrations accrues de bilirubine, lipase, amylase, gamma-GT, ALT, cholinestérase.

Lorsque certains des indicateurs ci-dessus s’écartent de la norme, il est trop tôt pour parler d’un diagnostic fiable. Avant de commencer le traitement, plusieurs autres études sont également nécessaires.

Le diagnostic de laboratoire de l'état du pancréas comprend:

Test sanguin général. En cas d'inflammation, les neutrophiles ESR, segmentés et en bâtonnets, sont augmentés.

Biochimie du sang. La pancréatite jaunâtre confirme une bilirubine directe ou commune excessive. En outre, le processus inflammatoire confirme une augmentation du taux de séromucoïde, d’acides sialiques et de gamma-globulines.

Analyses au niveau de l'alpha-amylase, de la trypsine, de la lipase, du glucose.

Amylase d'urine, test de Lasus.

Coprogramme. En cas de déficit enzymatique, il existe des graisses, de l'amidon, des fibres musculaires et des fibres.

Test à la glycoamylase.

Échantillon de sécrétine-pancreo ziminovuyu.

Test de tolérance au glucose.

En outre, si nécessaire, des méthodes de radiographie et d'échographie peuvent être prescrites, imagerie par résonance magnétique, etc.

http://vvpg.ru/analiz-krovi-na-fermenty/

Publications De Pancréatite